Azərbaycan  AzərbaycanLietuva  LietuvaMalta  Maltaශ්‍රී ලංකාව  ශ්‍රී ලංකාවTürkmenistan  TürkmenistanTürkiyə  Türkiyə
Pagalba
www.datawiki.lt-lt.nina.az
  • Pradžia

Aminorūgštys chemijoje taip vadinama grupė organinių junginių kurie turi mažiausiai po vieną NH2 bei karboksilo grupę CO

Aminorūgštys

  • Pagrindinis puslapis
  • Aminorūgštys
Aminorūgštys
www.datawiki.lt-lt.nina.azhttps://www.datawiki.lt-lt.nina.az

Aminorūgštys – chemijoje taip vadinama grupė organinių junginių, kurie turi mažiausiai po vieną (-NH2) bei karboksilo grupę (-COOH). Pagal šių grupių tarpusavio padėtį struktūroje jos skirstomos į alfa, beta, gama ir t. t. aminorūgštis. Kiekvienas toks tipas pasižymi jam būdingomis savybėmis. Alfa-aminorūgščių amino ir karboksilo grupės susijungusios per vieną tarpinį atomą, beta – per du tarpinius atomus ir t. t.

Alfa-aminorūgštys labai svarbios ir biochemijoje. Kitokio tipo nei alfa-aminorūgštys šioje srityje pasitaiko rečiau. Jei, kalbant apie biochemiją arba gamtinių junginių chemiją, nepaminimas rūgšties tipas, pagal nutylėjimą tai reiškia kad ji priklauso alfa tipui.

Kiek yra gamtinių aminorūgščių?

Baltymus sudarančių aminorūgščių, kurias koduoja DNR, yra 20. Tačiau šis skaičius nėra griežtai apribotas. Yra dvi aminorūgštys – selenocisteinas ir pirolizinas – kurias gali koduoti DNR, bet jos neįtrauktos į dvidešimtuką dėl savo retumo. Organizmai turi sugebėjimų „tobulinti“ savo baltymus, į juos vėliau įkomponuodami aminorūgštis, kurios nepriskiriamos toms 20-čiai. Naujosios panaudojamos įvairiems specializuotiems tikslams, pvz., ragui augimo metu suformuoti. Iš viso skaičiuojant ne vien alfa tipo, bet dar ir tas rūgštis, kurios nejungiamos į baltymus gyvuose organizmuose, sutinkama daugiau nei 500 aminorūgščių.

Standartinių aminorūgščių lentelė

Aminorūgštis Santrupa Žyminti raidė Šoninės grandinės poliškumas Šoninės grandinės rūgštingumas ar bazingumas Hidropatijos indeksas
Alaninas Ala A nepolinė neutrali 1.8
Argininas Arg R polinė stipriai bazinė -4.5
Asparaginas Asn N polinė neutrali -3.5
Asparto rūgštis Asp D polinė rūgštinė -3.5
Cisteinas Cys C polinė neutrali 2.5
Glutamo rūgštis Glu E polinė rūgštinė -3.5
Glutaminas Gln Q polinė neutrali -3.5
Glicinas Gly G nepolinė neutrali -0.4
Histidinas His H polinė silpnai bazinė -3.2
Izoleucinas Ile I nepolinė neutrali 4.5
Leucinas Leu L nepolinė neutrali 3.8
Lizinas Lys K polinė bazinė -3.9
Metioninas Met M nepolinė neutrali 1.9
Fenilalaninas Phe F nepolinė neutrali 2.8
Prolinas Pro P nepolinė neutrali -1.6
Serinas Ser S polinė neutrali -0.8
Treoninas Thr T polinė neutrali -0.7
Triptofanas Trp W nepolinė neutrali -0.9
Tirozinas Tyr Y nepolinė neutrali -1.3
Valinas Val V nepolinė neutrali 4.2

Aminorūgščių funkcija baltymuose

Aminorūgštys panaudojamos tartum įvairių formų plytelės statant baltymą. Bendras principas labai paprastas: DNR turi savyje ketvirtainį kodą, kurio trys DNR bitai (dar vadinami „kodonais“) koduoja vieną rūgštį sekoje. Papildomi „start“ ir „stop“ kodonai nurodo, kad vienas baltymas baigtas ir kad metas dekoduoti kitą. Bet turint galvoje tai, jog baltymas – tai ne simbolių eilutė, procesas virsta neįveikiamu uždaviniu net galingiausiems superkompiuteriams. Padedami kitų baltymų ir veikiami cheminių sąveikų, kurias sukelia įvairios papildomos aminorūgščių grupės, baltymai suformuoja tartum vieną kiek galima tikslesnę detalę ląstelei. Paskui baltymas paruošiamas darbui į jį įjungiant papildomas grupes. Papildoma grupe gali būti bet koks kitas elementas: pradedant vitaminu ar reta aminorūgštimi ir baigiant metalo jonu. Ji gali būti tiek pasyvi, dažnai padedanti baltymui išsilaikyti savo vietoje ką nors traukdama, tiek aktyvi kaip fermentuose. Užbaigus tokį trijų pagrindinių stadijų gamybos procesą baltymai nugabenami į „darbo“ vietą, kur jau visas baltymas veikia kaip ištisas vienetas. Keli netinkamai baltyme išsidėstę atomai gali visiškai sutrikdyti jo veikimą. Tuomet jis išardomas ir pakeičiamas nauju.

Kitos aminorūgščių funkcijos

Nebereikalingos ar su maistu gautos aminorūgštys gali būti panaudotos kaip kuras. Pirmiausiai atjungiama amino grupė, kurios azotas perdirbamas į karbamidą, o likusi C-C grandinė keliauja į tuos pačius ciklus kaip ir angliavandeniai, ir galiausiai lieka anglies dioksidas bei vanduo. Supaprastinta formulė būtų tokia:
RCHNH2COOH + O2 -> CO2 + H2O + N2H4CO
Be to, priklausomai nuo organizmo egzistuoja specifinės funkcijos. Pavyzdžiui, žmogaus:

  • Gama-aminobutano rūgštis – neurotransmiteris.
  • Glicinas – neurotransmiteris, iš jo gaminama baltymui hemoglobinui.
  • Glutamatas – neurotransmiteris.
  • Triptofanas – iš jo sintetinamas neurotransmiteris serotoninas.
  • Argininas – iš jo gaminamas azoto oksidas.
  • Homocisteinas – dalyvauja perdirbant S-adenozilzilmetiltioniną.

Ir daug kt.

Aminorūgščių klasifikacija

Aminorūgštys klasifikuojamos pagal struktūrines, elektrochemines bei fiziologines savybes.

Struktūrinė aminorūgščių klasifikacija

Ji remiasi:

  • Šoninio radikalo struktūra. Pagal šoninį radikalą aminorūgštys skirstomos į :
    • Alifatines. Jų molekulės struktūra (pagrindinė anglies atomų grandinė) yra atvira. Tai glicinas, alaninas, valinas, leucinas, izoleucinas, cisteinas, metioninas, serinas, treoninas, asparto rūgštis, asparaginas, glutamo rūgštis, glutaminas, lizinas, , argininas, ;
    • Ciklines. Jų molekulės struktūra (pagrindinė anglies atomų grandinė) yra uždara. Ciklinės aminorūgštys dar skirstomos į:
      • Aliciklines. Gamtoje jos nesutinkamos;
      • Aromatines. Tai fenilalaninas, tirozinas;
      • Heterociklines. Tai triptofanas, histidinas, prolinas, .
    • Alifatinės, aliciklinės ir heterociklinės aminorūgštys gali būti:
      • Sočiosios. Jose nėra dvigubųjų ir/ar trigubųjų ryšių;
      • Nesočiosios. Jose yra dvigubųjų ir/ar trigubųjų ryšių. Jei nesočiųjų ryšių yra daugiau nei vienas, tokios aminorūgštys vadinamos polinesočiosiomis aminorūgštimis. Gamtoje nesočiųjų aminorūgščių praktiškai nesutinkama.
  • Įvairių funkcinių grupių buvimu šoniniame radikale. Pagal tai aminorūgštys skirstomos į:
    • Merkaptoaminorūgštis. Jos šoniniame radikale turi vieną ar kelias merkaptogrupes (-SH). Pvz., cisteinas, metioninas;
    • Hidroksiaminorūgštis. Jos šoniniame radikale turi hidroksilo grupę (-OH). Pvz., serinas, treoninas, ;
    • Halogenaminorūgštys. Jos šoniniame radikale turi vieną ar kelis halogeno (-F, -Cl, -Br, -I) atomus. Jos gamtoje nesutinkamos;
    • Nitroaminorūgštys. Jos šoniniame radikale turi vieną ar kelias nitrogrupes (-NO2). Gamtoje nesutinkamos;
    • Cianaminorūgštys. Jos šoniniame radikale turi vieną ar kelias nitrilo grupes (-CN). Gamtoje nesutinkamos;
    • Sulfonaminorūgštys. Jos šoniniame radikale turi vieną ar kelias sulfogrupes (-SO3H);
    • Formilaminorūgštys. Jos šoniniame radikale turi vieną ar kelias aldehido grupes (-COH);
    • Oksoaminorūgštys. Jos šoniniame radikale turi vieną ar kelias ketogrupes (-CO).

Elektrocheminė aminorūgščių klasifikacija

Ji paremta šoninio radikalo rūgštinėmis-bazinėmis savybėmis, pagal kurias visos aminorūgštys skirstomos į :

  • rūgščiąsias. Šių aminorūgščių molekulių šoniniame radikale yra randama papildomų karboksigrupių (COOH), kurios ir nulemia rūgštines savybes. Tai asparto, glutamo ir aminocitrinų aminorūgštys. Silpnomis rūgštinėmis savybėmis pasižymi ir merkaptoaminorūgštis cisteinas (šoninėje grandinėje turi -SH grupę) ir aromatinė hidroksiaminorūgštis tirozinas (šoninėje grandinėje, benzeno žiede, turi -OH grupę);
  • bazines. Šių aminorūgščių molekulių šoniniame radikale randama guanidino, imidazolo ar papildomų aminogrupių, kurios ir suteikia šoniniam radikalui bazines savybes. Tai lizinas (turi papildomą aminogrupę), argininas (turi guanidino liekaną) ir histidinas (turi imidazolo žiedą);
  • neutraliąsias. Tai visos likusios iš 20 aminorūgštys, kurių šoniniam radikalui nebūdingos nei rūgštinės, nei bazinės savybės. Tai glicinas, alaninas, leucinas, izoleucinas, serinas, treoninas, metioninas, prolinas, hidroksiprolinas, hidroksilizinas ir histidinas.

Rūgščiosios ir bazinės aminorūgštys yra polinės, o neutraliosios aminorūgštys – nepolinės.

Fiziologinė aminorūgščių klasifikacija

Ši aminorūgščių klasifikacija nėra universali visiems gyviesiems organizmams ir priklauso nuo rūšies.

Žmogaus fiziologiniu požiūriu aminorūgštys skirstomos į tris grupes:

  • nepakeičiamąsias. Šios aminorūgštys turi būti gaunamos su maistu, nes jos žmogaus organizme nesintetinamos arba sintetinami nepakankami jų kiekiai. Tai metioninas, valinas, treoninas, lizinas, triptofanas, fenilalaninas, leucinas, izoleucinas;
  • dalinai nepakeičiamąsias. Šios aminorūgštys tampa nepakeičiamosiomis tik intensyvios baltymų biosintezės periodu, pvz., augant organizmui, sveikstant po ligų;
  • pakeičiamąsias. Joms priklauso visos likusios iš 20 aminorūgštys, kurių negaunant su maistu organizmas kurį laiką sugeba pats jas sintetinti.

Aminorūgščių stereochemija

Baltymai yra sudaryti iš alfa-aminorūgščių (išskyrus gliciną), turinčių chiralinį centrą, kurio konfigūracija gali būti D arba L. Baltymuose yra randamos tik L-aminorūgštys. D-aminorūgštys gamtoje randamos kai kuriuose antibiotikuose, taip pat bakterijų sieneles sudarančiame peptidoglikane.

Aminorūgščių fizikinės savybės

Aromatinės aminorūgštys sugeria ultravioletinius spindulius. Triptofano ir tirozino absorbcijos maksimumas yra 280 nm, fenilalanino – 260 nm. Šia aminorūgščių savybe naudojamasi baltymų koncentracijai nustatyti, matuojant sugertį UV spektro dalyje (280 nm).

Aminorūgščių cheminės savybės

Peptidinio ryšio susidarymas

Susidarant peptidiniam ryšiui aminorūgšties (grupė R2) aminogrupė reaguoja kaip nukleofilas ir pakeičia pirmosios aminorūgšties (grupė R1) hidroksigrupę. Aminogrupė yra geras nukleofilas, tačiau hidroksigrupė yra sunkiai nueinanti grupė. Cheminėje laboratorijoje sintetinti baltymus yra labai sudėtinga - vienas funkcines grupes reikia aktyvinti, kitas blokuoti. Vėliau blokuojančiąją grupę reikia pašalinti, susidariusį peptidą išgryninti ir prijungti naują aminorūgštį. Gyvajame organizme peptidinio ryšio susidarymas ir baltymų biosintezė vyksta labai greitai, efektyviai, saitai be šalutinių produktų.

Susijungusios dvi aminorūgštys sudaro dipeptidą, trys - tripeptidą, kelių aminorūgščių junginys vadinamas oligopeptidu. Susijungus daug aminorūgščių susidaro polipeptidas.

Aminorūgštys vandeniniuose tirpaluose

Aminorūgštims būdingas amfoteriškumas, jos reaguoja tiek su tiek su bazėmis. Vandeniniuose tirpaluose, nuo karboksigrupės atskeliamas protonas, kuris linkęs jungtis su aminogrupe. Tokiu būdu aminorūgštis įgauna pavidalą RCH2NH3+COO-. Tai labai stipriai dipolinis jonas, vadinamas . Priklausomai nuo terpės pH, viena iš grupių daugiau ar mažiau gali vėl neutralizuotis. Negalima griežtai nustatyti, kokį pavidalą iš šių trijų – , anijono, katijono – aminorūgštis įgavo tirpale. Jos molekulės nuolat keičia pavidalą, tik pH šį procesą palengvina.

Kadangi aminorūgštys turi karboksirūgšties grupę ir aminogrupę, joms būdingos tiek visos karboksirūgščių, tiek aminų savybės.

Alfa-aminorūgščių savybės

Kaitinant kiek aukštesnėje nei vandens virimo temperatūroje reaguoja su savimi ir susidaro heterocikliniai aminai.

Šaltiniai

  1. Kyte J & RF Doolittle (1982). „A simple method for displaying the hydropathic character of a protein“. J. Mol. Biol. (157): 105–132. PMID 7108955.

Nuorodos ir šaltiniai

  • Praškevičius A, Ivanovienė L, Stasiūnienė N, Burneckienė J, Rodovičius H, Lukoševičius L, Kondratas D. Biochemija.- Kaunas: KMU leidykla, 2003. (knyga);
  • Laurinavičius V. Organinė ir bioorganinė chemija.- Vilnius: Žiburio leidykla, 2002. (knyga);
  • Grinienė E. Biochemija.- Kaunas: Technologija, 1998. (knyga);
  • Aminorūgštys ir baltymai – animacijos (liet.) Archyvuota kopija 2007-12-10 iš Wayback Machine projekto.

Autorius: www.NiNa.Az

Išleidimo data: 11 Bir, 2025 / 19:14

vikipedija, wiki, lietuvos, knyga, knygos, biblioteka, straipsnis, skaityti, atsisiųsti, nemokamai atsisiųsti, mp3, video, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, pictu, mobilusis, porn, telefonas, android, iOS, apple, mobile telefl, samsung, iPhone, xiomi, xiaomi, redmi, pornografija, honor, oppo, Nokia, Sonya, mi, pc, web, kompiuteris, Informacija apie Aminorūgštys, Kas yra Aminorūgštys? Ką reiškia Aminorūgštys?

Aminorugstys chemijoje taip vadinama grupe organiniu junginiu kurie turi maziausiai po viena NH2 bei karboksilo grupe COOH Pagal siu grupiu tarpusavio padetį strukturoje jos skirstomos į alfa beta gama ir t t aminorugstis Kiekvienas toks tipas pasizymi jam budingomis savybemis Alfa aminorugsciu amino ir karboksilo grupes susijungusios per viena tarpinį atoma beta per du tarpinius atomus ir t t Bendra alfa aminorugsties struktura Alfa aminorugstys labai svarbios ir biochemijoje Kitokio tipo nei alfa aminorugstys sioje srityje pasitaiko reciau Jei kalbant apie biochemija arba gamtiniu junginiu chemija nepaminimas rugsties tipas pagal nutylejima tai reiskia kad ji priklauso alfa tipui Kiek yra gamtiniu aminorugsciu Baltymus sudaranciu aminorugsciu kurias koduoja DNR yra 20 Taciau sis skaicius nera grieztai apribotas Yra dvi aminorugstys selenocisteinas ir pirolizinas kurias gali koduoti DNR bet jos neįtrauktos į dvidesimtuka del savo retumo Organizmai turi sugebejimu tobulinti savo baltymus į juos veliau įkomponuodami aminorugstis kurios nepriskiriamos toms 20 ciai Naujosios panaudojamos įvairiems specializuotiems tikslams pvz ragui augimo metu suformuoti Is viso skaiciuojant ne vien alfa tipo bet dar ir tas rugstis kurios nejungiamos į baltymus gyvuose organizmuose sutinkama daugiau nei 500 aminorugsciu Standartiniu aminorugsciu lenteleAminorugstis Santrupa Zyminti raide Sonines grandines poliskumas Sonines grandines rugstingumas ar bazingumas Hidropatijos indeksasAlaninas Ala A nepoline neutrali 1 8Argininas Arg R poline stipriai bazine 4 5Asparaginas Asn N poline neutrali 3 5Asparto rugstis Asp D poline rugstine 3 5Cisteinas Cys C poline neutrali 2 5Glutamo rugstis Glu E poline rugstine 3 5Glutaminas Gln Q poline neutrali 3 5Glicinas Gly G nepoline neutrali 0 4Histidinas His H poline silpnai bazine 3 2Izoleucinas Ile I nepoline neutrali 4 5Leucinas Leu L nepoline neutrali 3 8Lizinas Lys K poline bazine 3 9Metioninas Met M nepoline neutrali 1 9Fenilalaninas Phe F nepoline neutrali 2 8Prolinas Pro P nepoline neutrali 1 6Serinas Ser S poline neutrali 0 8Treoninas Thr T poline neutrali 0 7Triptofanas Trp W nepoline neutrali 0 9Tirozinas Tyr Y nepoline neutrali 1 3Valinas Val V nepoline neutrali 4 2Aminorugsciu funkcija baltymuoseAminorugstys panaudojamos tartum įvairiu formu plyteles statant baltyma Bendras principas labai paprastas DNR turi savyje ketvirtainį koda kurio trys DNR bitai dar vadinami kodonais koduoja viena rugstį sekoje Papildomi start ir stop kodonai nurodo kad vienas baltymas baigtas ir kad metas dekoduoti kita Bet turint galvoje tai jog baltymas tai ne simboliu eilute procesas virsta neįveikiamu uzdaviniu net galingiausiems superkompiuteriams Padedami kitu baltymu ir veikiami cheminiu saveiku kurias sukelia įvairios papildomos aminorugsciu grupes baltymai suformuoja tartum viena kiek galima tikslesne detale lastelei Paskui baltymas paruosiamas darbui į jį įjungiant papildomas grupes Papildoma grupe gali buti bet koks kitas elementas pradedant vitaminu ar reta aminorugstimi ir baigiant metalo jonu Ji gali buti tiek pasyvi daznai padedanti baltymui issilaikyti savo vietoje ka nors traukdama tiek aktyvi kaip fermentuose Uzbaigus tokį triju pagrindiniu stadiju gamybos procesa baltymai nugabenami į darbo vieta kur jau visas baltymas veikia kaip istisas vienetas Keli netinkamai baltyme issideste atomai gali visiskai sutrikdyti jo veikima Tuomet jis isardomas ir pakeiciamas nauju Kitos aminorugsciu funkcijosNebereikalingos ar su maistu gautos aminorugstys gali buti panaudotos kaip kuras Pirmiausiai atjungiama amino grupe kurios azotas perdirbamas į karbamida o likusi C C grandine keliauja į tuos pacius ciklus kaip ir angliavandeniai ir galiausiai lieka anglies dioksidas bei vanduo Supaprastinta formule butu tokia RCHNH2COOH O2 gt CO2 H2O N2H4CO Be to priklausomai nuo organizmo egzistuoja specifines funkcijos Pavyzdziui zmogaus Gama aminobutano rugstis neurotransmiteris Glicinas neurotransmiteris is jo gaminama baltymui hemoglobinui Glutamatas neurotransmiteris Triptofanas is jo sintetinamas neurotransmiteris serotoninas Argininas is jo gaminamas azoto oksidas Homocisteinas dalyvauja perdirbant S adenozilzilmetiltionina Ir daug kt Aminorugsciu klasifikacijaAminorugstys klasifikuojamos pagal strukturines elektrochemines bei fiziologines savybes Strukturine aminorugsciu klasifikacija Ji remiasi Soninio radikalo struktura Pagal soninį radikala aminorugstys skirstomos į Alifatines Ju molekules struktura pagrindine anglies atomu grandine yra atvira Tai glicinas alaninas valinas leucinas izoleucinas cisteinas metioninas serinas treoninas asparto rugstis asparaginas glutamo rugstis glutaminas lizinas argininas Ciklines Ju molekules struktura pagrindine anglies atomu grandine yra uzdara Ciklines aminorugstys dar skirstomos į Aliciklines Gamtoje jos nesutinkamos Aromatines Tai fenilalaninas tirozinas Heterociklines Tai triptofanas histidinas prolinas Alifatines aliciklines ir heterociklines aminorugstys gali buti Sociosios Jose nera dvigubuju ir ar trigubuju rysiu Nesociosios Jose yra dvigubuju ir ar trigubuju rysiu Jei nesociuju rysiu yra daugiau nei vienas tokios aminorugstys vadinamos polinesociosiomis aminorugstimis Gamtoje nesociuju aminorugsciu praktiskai nesutinkama Įvairiu funkciniu grupiu buvimu soniniame radikale Pagal tai aminorugstys skirstomos į Merkaptoaminorugstis Jos soniniame radikale turi viena ar kelias merkaptogrupes SH Pvz cisteinas metioninas Hidroksiaminorugstis Jos soniniame radikale turi hidroksilo grupe OH Pvz serinas treoninas Halogenaminorugstys Jos soniniame radikale turi viena ar kelis halogeno F Cl Br I atomus Jos gamtoje nesutinkamos Nitroaminorugstys Jos soniniame radikale turi viena ar kelias nitrogrupes NO2 Gamtoje nesutinkamos Cianaminorugstys Jos soniniame radikale turi viena ar kelias nitrilo grupes CN Gamtoje nesutinkamos Sulfonaminorugstys Jos soniniame radikale turi viena ar kelias sulfogrupes SO3H Formilaminorugstys Jos soniniame radikale turi viena ar kelias aldehido grupes COH Oksoaminorugstys Jos soniniame radikale turi viena ar kelias ketogrupes CO Elektrochemine aminorugsciu klasifikacija Ji paremta soninio radikalo rugstinemis bazinemis savybemis pagal kurias visos aminorugstys skirstomos į rugsciasias Siu aminorugsciu molekuliu soniniame radikale yra randama papildomu karboksigrupiu COOH kurios ir nulemia rugstines savybes Tai asparto glutamo ir aminocitrinu aminorugstys Silpnomis rugstinemis savybemis pasizymi ir merkaptoaminorugstis cisteinas sonineje grandineje turi SH grupe ir aromatine hidroksiaminorugstis tirozinas sonineje grandineje benzeno ziede turi OH grupe bazines Siu aminorugsciu molekuliu soniniame radikale randama guanidino imidazolo ar papildomu aminogrupiu kurios ir suteikia soniniam radikalui bazines savybes Tai lizinas turi papildoma aminogrupe argininas turi guanidino liekana ir histidinas turi imidazolo zieda neutraliasias Tai visos likusios is 20 aminorugstys kuriu soniniam radikalui nebudingos nei rugstines nei bazines savybes Tai glicinas alaninas leucinas izoleucinas serinas treoninas metioninas prolinas hidroksiprolinas hidroksilizinas ir histidinas Rugsciosios ir bazines aminorugstys yra polines o neutraliosios aminorugstys nepolines Fiziologine aminorugsciu klasifikacija Si aminorugsciu klasifikacija nera universali visiems gyviesiems organizmams ir priklauso nuo rusies Zmogaus fiziologiniu poziuriu aminorugstys skirstomos į tris grupes nepakeiciamasias Sios aminorugstys turi buti gaunamos su maistu nes jos zmogaus organizme nesintetinamos arba sintetinami nepakankami ju kiekiai Tai metioninas valinas treoninas lizinas triptofanas fenilalaninas leucinas izoleucinas dalinai nepakeiciamasias Sios aminorugstys tampa nepakeiciamosiomis tik intensyvios baltymu biosintezes periodu pvz augant organizmui sveikstant po ligu pakeiciamasias Joms priklauso visos likusios is 20 aminorugstys kuriu negaunant su maistu organizmas kurį laika sugeba pats jas sintetinti Aminorugsciu stereochemijaBaltymai yra sudaryti is alfa aminorugsciu isskyrus glicina turinciu chiralinį centra kurio konfiguracija gali buti D arba L Baltymuose yra randamos tik L aminorugstys D aminorugstys gamtoje randamos kai kuriuose antibiotikuose taip pat bakteriju sieneles sudaranciame peptidoglikane Aminorugsciu fizikines savybesAromatines aminorugstys sugeria ultravioletinius spindulius Triptofano ir tirozino absorbcijos maksimumas yra 280 nm fenilalanino 260 nm Sia aminorugsciu savybe naudojamasi baltymu koncentracijai nustatyti matuojant sugertį UV spektro dalyje 280 nm Aminorugsciu chemines savybesPeptidinio rysio susidarymas Susidarant peptidiniam rysiui aminorugsties grupe R2 aminogrupe reaguoja kaip nukleofilas ir pakeicia pirmosios aminorugsties grupe R1 hidroksigrupe Aminogrupe yra geras nukleofilas taciau hidroksigrupe yra sunkiai nueinanti grupe Chemineje laboratorijoje sintetinti baltymus yra labai sudetinga vienas funkcines grupes reikia aktyvinti kitas blokuoti Veliau blokuojanciaja grupe reikia pasalinti susidariusį peptida isgryninti ir prijungti nauja aminorugstį Gyvajame organizme peptidinio rysio susidarymas ir baltymu biosinteze vyksta labai greitai efektyviai saitai be salutiniu produktu Susijungusios dvi aminorugstys sudaro dipeptida trys tripeptida keliu aminorugsciu junginys vadinamas oligopeptidu Susijungus daug aminorugsciu susidaro polipeptidas Aminorugstys vandeniniuose tirpaluose Aminorugstims budingas amfoteriskumas jos reaguoja tiek su tiek su bazemis Vandeniniuose tirpaluose nuo karboksigrupes atskeliamas protonas kuris linkes jungtis su aminogrupe Tokiu budu aminorugstis įgauna pavidala RCH2NH3 COO Tai labai stipriai dipolinis jonas vadinamas Priklausomai nuo terpes pH viena is grupiu daugiau ar maziau gali vel neutralizuotis Negalima grieztai nustatyti kokį pavidala is siu triju anijono katijono aminorugstis įgavo tirpale Jos molekules nuolat keicia pavidala tik pH sį procesa palengvina Kadangi aminorugstys turi karboksirugsties grupe ir aminogrupe joms budingos tiek visos karboksirugsciu tiek aminu savybes Alfa aminorugsciu savybes Kaitinant kiek aukstesneje nei vandens virimo temperaturoje reaguoja su savimi ir susidaro heterocikliniai aminai SaltiniaiKyte J amp RF Doolittle 1982 A simple method for displaying the hydropathic character of a protein J Mol Biol 157 105 132 PMID 7108955 Nuorodos ir saltiniaiPraskevicius A Ivanoviene L Stasiuniene N Burneckiene J Rodovicius H Lukosevicius L Kondratas D Biochemija Kaunas KMU leidykla 2003 knyga Laurinavicius V Organine ir bioorganine chemija Vilnius Ziburio leidykla 2002 knyga Griniene E Biochemija Kaunas Technologija 1998 knyga Aminorugstys ir baltymai animacijos liet Archyvuota kopija 2007 12 10 is Wayback Machine projekto

Naujausi straipsniai
  • Birželis 11, 2025

    Renesansas

  • Birželis 11, 2025

    Reformacija

  • Birželis 12, 2025

    Referendumas

  • Birželis 12, 2025

    Revalvacija

  • Birželis 12, 2025

    Rankiojimas

www.NiNa.Az - Studija

    Susisiekite
    Kalbos
    Susisiekite su mumis
    DMCA Sitemap
    © 2019 nina.az - Visos teisės saugomos.
    Autorių teisės: Dadash Mammadov
    Nemokama svetainė, kurioje galima dalytis duomenimis ir failais iš viso pasaulio.
    Viršuje