Ubikvitinas peptidas susidedantis iš 76 aminorūgščių liekanų mol masė 8600 Da Ubikvitiną turi visos eukariotinės ląstelė
Ubikvitinas

Ubikvitinas – peptidas, susidedantis iš 76 aminorūgščių liekanų (mol. masė 8600 Da). Ubikvitiną turi visos eukariotinės ląstelės. Jo struktūra yra labai konservatyvi, kas rodo platų ubikvitino – proteosomos sistemos, paplitimą. Ubikvitinas gali polimerizuotis, tai yra daugybė ubikvitino molekulių gali susijungti į ilgą grandinę, kuri susidaro nuosekliai, prie baltymo prisijungiant ubikvitinui tol, kol baltymas nukreipiamas degradacijai į proteosomą: tarp ubikvitino grandinės ir baltymo – substrato susidaro kovalentinis ryšys, atsirandantis tarp baltymo lizino (Lys48) liekanų e – amino grupių ir galinės ubikvitino liekanos karboksi grupės – baltymas jau yra pažymėtas, o tai reiškia, kad bus ardomas. Susiformavę konjugatai, turintys daugiau nei vieną ubikvitino molekulę, degraduojami proteazių, dažniausiai proteosomų, pagalba.
Ubikvitinavimas – yra griežtai valdomas kelių pakopų procesas. Jame dalyvauja 3 tipų fermentai. Šita sistema yra labai specifinė ir išranki, nes sudaryta pagal griežtą hierarchinio sudėtingėjimo principą. Tai E1 baltymas (ląstelėje jis tik vienas) – aktyvuoja ubikvitino molekulę ir perduoda ją vienam iš E2 fermentų (ubikvitiną prisijungiantis baltymas). Toliau į kaskadą įsijungia E3 ligazė (susiuvantis fermentas). Jis paima ubikvitiną nuo E2, susijungia su baltymų substratu ir kovalentiškai prijungia prie jo ubikvitino grandinę. Baltymo – substrato (taikinio) žymėjimas pasibaigė. Dabar jį atpažins ir su juo susiriš vienas ar daugiau 19S (PA700) reguliatoriaus subvienetų, kurie deubikvitinuoja baltymą prieš įleidžiant jį į proteosomą. Linijinė baltymo molekulė pateks į proteolizinę kamerą, kur bus skaldoma iki 5-24 aminorūgščių polipeptidų. Išėjus iš proteosomos į citoplazmą polipeptidai toliau bus hidrolizuojami iki aminorūgščių proteazių pagalba. Ubikvitinas tampa nereikalingas. Izopeptidazės skaldo iki monomerų markerinę grandinę, o atpalaiduotas ubikvitinas gali būti panaudotas pakartotinai.
Šaltiniai
- Pollard TD, Earnshaw WC. Cell Biology Elsevier Science, (2002)
Autorius: www.NiNa.Az
Išleidimo data:
vikipedija, wiki, lietuvos, knyga, knygos, biblioteka, straipsnis, skaityti, atsisiųsti, nemokamai atsisiųsti, mp3, video, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, pictu, mobilusis, porn, telefonas, android, iOS, apple, mobile telefl, samsung, iPhone, xiomi, xiaomi, redmi, pornografija, honor, oppo, Nokia, Sonya, mi, pc, web, kompiuteris, Informacija apie Ubikvitinas, Kas yra Ubikvitinas? Ką reiškia Ubikvitinas?
Ubikvitinas peptidas susidedantis is 76 aminorugsciu liekanu mol mase 8600 Da Ubikvitina turi visos eukariotines lasteles Jo struktura yra labai konservatyvi kas rodo platu ubikvitino proteosomos sistemos paplitima Ubikvitinas gali polimerizuotis tai yra daugybe ubikvitino molekuliu gali susijungti į ilga grandine kuri susidaro nuosekliai prie baltymo prisijungiant ubikvitinui tol kol baltymas nukreipiamas degradacijai į proteosoma tarp ubikvitino grandines ir baltymo substrato susidaro kovalentinis rysys atsirandantis tarp baltymo lizino Lys48 liekanu e amino grupiu ir galines ubikvitino liekanos karboksi grupes baltymas jau yra pazymetas o tai reiskia kad bus ardomas Susiformave konjugatai turintys daugiau nei viena ubikvitino molekule degraduojami proteaziu dazniausiai proteosomu pagalba Zmogaus ubikvitino tetrameras Ubikvitinavimas yra grieztai valdomas keliu pakopu procesas Jame dalyvauja 3 tipu fermentai Sita sistema yra labai specifine ir isranki nes sudaryta pagal griezta hierarchinio sudetingejimo principa Tai E1 baltymas lasteleje jis tik vienas aktyvuoja ubikvitino molekule ir perduoda ja vienam is E2 fermentu ubikvitina prisijungiantis baltymas Toliau į kaskada įsijungia E3 ligaze susiuvantis fermentas Jis paima ubikvitina nuo E2 susijungia su baltymu substratu ir kovalentiskai prijungia prie jo ubikvitino grandine Baltymo substrato taikinio zymejimas pasibaige Dabar jį atpazins ir su juo susiris vienas ar daugiau 19S PA700 reguliatoriaus subvienetu kurie deubikvitinuoja baltyma pries įleidziant jį į proteosoma Linijine baltymo molekule pateks į proteolizine kamera kur bus skaldoma iki 5 24 aminorugsciu polipeptidu Isejus is proteosomos į citoplazma polipeptidai toliau bus hidrolizuojami iki aminorugsciu proteaziu pagalba Ubikvitinas tampa nereikalingas Izopeptidazes skaldo iki monomeru markerine grandine o atpalaiduotas ubikvitinas gali buti panaudotas pakartotinai SaltiniaiPollard TD Earnshaw WC Cell Biology Elsevier Science 2002